Az ember elpusztul, ha testhőmérséklete tartósan 42 Celsius fok fölé emelkedik, enzimei ugyanis nagyjából 37 fokon működnek a leghatékonyabban. Ami azonban nekünk kibírhatatlan láz, az más élőlényeknek jeges tortúra. Vannak baktériumok, amelyek 40 fokon szinte megfagynak. Ilyenek például azok, amelyek Új-Zéland, a Yellowstone park, vagy Izland csaknem 100 fokos hőforrásaiban élnek, táplálkoznak és szaporodnak.
Mi teszi lehetővé a hőkedvelő mikrobák fönnmaradását az extrém élőhelyeken? Erre a kérdésre keresik a választ az MTA SZBK Enzimológiai Intézetének kutatói: az alkalmazkodás kulcsa szerintük a baktériumenzimek speciális térszerkezetében rejlik, amely a fehérjéket fölépítő aminosavak közötti kölcsönhatásokra, és végső soron összekapcsolódásuk sorrendjére vezethető vissza. Az intézet kutatói eredményeiket a gyakorlatban alkalmazva az iparban is felhasználható, hőstabilis szuperenzimeket próbálnak előállítani.
Közismert tény, hogy az élet közös eredetének köszönhetően az ember és a mikrobák örökítőanyagának legalább a fele megegyezik, és így az azonos funkciójú fehérjék között csupán árnyalatnyi különbségek vannak. Závodszky Péter egyetemi tanár elmondta: éppen ezek az apró eltérések magyarázzák, hogy a baktériumok vígan tenyésznek ott, ahol mi, emberek megfőnénk. A kutatók bizonyos fehérjékben hosszú vizsgálatok során azonosították a hőstabilitás hátterében álló szerkezeti különbségeket, és génsebészeti módszerekkel sikerült elérniük, hogy a normálisnak tekinthető hőmérsékleti tartományokban aktív mikroorganizmusok fehérjéi a szokásosnál magasabb hőmérsékleten is működjenek. Már több enzim esetében sikerült egy-két fokkal föltornászniuk a hőmérsékleti optimumot, ennek pedig óriási jelentősége lehet. Ha ugyanis például egy, az élelmiszeriparban használatos erjesztő enzim hőtűrését sikerül növelni, akkor egyrészt az erjesztés folyamata fölgyorsul, másrészt nincs szükség külön sterilizálásra, hiszen a melegben amúgy is elpusztulnak a nemkívánatos mikroorganizmusok.
Závodszky Péter hangsúlyozza: a génmódosítás során nem avatkoznak be a természet rendjébe, csupán a természettől ellesett módszereket alkalmazzák az enzimek följavítására. Univerzális recept azonban nem létezik: az a beavatkozás, amely melegállóbbá teszi az egyik fehérjét, ronthatja egy másik hőtűrését. Ennek az az oka, hogy a különböző típusú fehérjék – például a DNS-t sokszorosító enzim és egy cellulózbontó molekula – más és más evolúciós stratégiákat alkalmaznak a hőstabilitás elérésére. A szinte megszámlálhatatlanul sok kölcsönhatás eredői, és nem a típusaik határozzák meg a hőmérsékleti optimumot.
Závodszky Péter és munkatársa, Szilágyi András vizsgálatainak eredményei éppen most jelentek meg a Structure című tekintélyes tudományos folyóiratban. S amennyiben minden jól megy, a kutatók hamarosan a gyakorlatban is bevethető enzimet állítanak elő. Az MTA SZBK Enzimológai Intézete ugyanis – a Dunaújvárosi Cellulózgyár Kft.-vel együttműködve – olyan rostbontó enzim kifejlesztésén dolgozik, amely magas hőmérsékleten képes fehéríteni a cellulóztartalmú papíripari alapanyagot, és így kiválthatja a környezetszennyező klór alapú technológiát. –
