Ma még részben ismeretlen, sejten belüli változásokra visszavezethető okok miatt a szálszerűen kígyózó, globuláris fehérjék egy-egy rövidebb szegmense meglazul, majd ez a részlet más, vagy önmagához hasonló lánchoz simul és összetapadnak. Ahogy a folyón úszó farönkök idővel egymás mellé rendeződnek, majd illeszkednek és ezáltal tutajjá kapcsolhatók össze, ugyanígy képződhet a fehérje 3. fajta téralkata: az amiloid szabályos nano-struktúrája – olvasható az ELTE honlapján.
Idővel az amiloidok összetorlódnak, és ahogy a jég zajláskor kilép a folyó medréből és torlaszokat épít, úgy nőnek és terjeszkednek az amiloid struktúrák egyre nagyobbra, majd aztán szétfeszítik sejtes környezetüket.
ami miatt a személy kognitív és vegetatív képességei drámai romlásnak indulnak. A szomorú mentális leépülés hátterében az amiloid plakkok számának növekedése és a neuronok abnormálisan felgyorsult pusztulása áll, noha jelenleg még nem bizonyított az, hogy ebben a láncolatban mi az ok és mi az okozat.
Miben áll mostani kutatás jelentősége?
Az ELTE TTK kémikusai a II-es típusú cukorbetegség gyógyítása során használt fehérjegyógyszer, az Exenatid általunk fejlesztett variánsainak amiloid képződését térképezték fel. Ráadásul
olyat, amely teljesen általános és bármely fehérje amiloidózisa során alkalmazható. Kiroptikai módszerük széles körben használható és betekintést enged az amiloid téralkat kialakulásának a részleteibe is.
Az ELTE TTK kutatói szerint az áttörést éppen a polipeptid és fehérjekémia, éppen az amiloid képződés molekuláris miértjeinek és mikéntjeinek a jobb megértése hozhat. Ezért kutatják évtizedek óta, minden kihívás ellenére, szakadatlan lelkesedéssel ezt a területet. A mostani eredményeikkel – amelyek többek között a Chemistry nevű rangos folyóiratban jelentek meg – egyre közelebb kerülünk a neurodegeneratív betegségek molekuláris szintű megértéséhez és az öregkori elbutulás majdani gyógyításához.
